Aminosäuren und Proteine

Proteine oder Eiweiße sind hochmolekulare Naturstoffe mit einer Molekülmasse von mindestens 10000 u. Sie sind die vielseitigsten makromolekularen Verbindungen der Natur. So sind beispielsweise Enzyme, Hormone, Reservestoffe, Antikörper und Gerüstsubstanzen Proteine.

Die in der Natur vorkommenden Proteine sind aus maximal 20 verschiedenen Aminosäuren aufgebaut. Diese Carbonsäuren sind alles Aminosäuren der a- Reihe, das heißt, sie besitzen am a- Kohlenstoffatom eine Amino- Gruppe (NH2).

Die in der allgemeinen Strukturformel angegebene ungeladene Form der Aminosäuren existiert in der Realität nicht. Aminosäuren liegen sowohl in fester als auch in wässriger Lösung als Zwitterionen vor.  

In dieser Form können sie als Base sowie als Säure reagieren, sie sind also Ampholyte. Ob sie Protonen abgeben oder aufnehmen, hängt vom pH-Wert der Lösung ab, in der sich die Aminosäure befindet. In saurem Medium liegen somit die Aminosäuren als Kation vor und im basischen Medium entsprechend als Anion. Für die basische Eigenschaft  der Aminosäuren ist die Amino-Gruppe der Carbonsäuren verantwortlich, entsprechend ist die Carboxyl-Gruppe der Aminosäuren für ihre sauren Eigenschaften verantwortlich. In wässriger Lösung liegen Aminosäuren als Zwitterionen sowie als Kationen und Anionen nebeneinander vor. In Abhängigkeit vom pH-Wert können diese Ionen in einer Gleichgewichtsreaktion ineinander übergehen. Der pH-Wert, bei welchem die Konzentration an Zwitterionen am höchsten ist, wird als isoelektrischer Punkt einer Aminosäure bezeichnet, der für jede Aminosäure spezifisch ist.

Ein weiteres Strukturmerkmal der Aminosäuren ist ihr asymmetrisches a-Kohlenstoffatom. Eine Ausnahme ist das Glycin, welches als einzige Aminosäure kein asymmetrisches Kohlenstoffatom besitzt. Die in der Natur vorkommenden Proteine sind ausschließlich aus Aminosäuren der L- Reihe aufgebaut.

Man unterscheidet 20 natürliche Aminosäuren, welche nach der Polarität ihrer Seitenketten (-R) klassifiziert werden.

Diese Seitenletten sind von großer Bedeutung für die chemischen und physikalischen Eigenschaften der Aminosäuren. Man unterscheidet polare und unpolare Seitenketten, sowie basische und saure Reste. Unpolare Seitenketten enthalten Kohlenwasserstoff-Reste, welche der Aminosäuren hydrophobe Eigenschaften verleihen. Aminosäuren mit polaren Resten hingegen sind hydrophil. Die Polarität wird durch eine Hydroxyl-Sulfhydryl-Gruppe verursacht. Saure Aminosäuren tragen in ihrer Seitenkette eine zusätzlich Carboxyl-Gruppe, wohingegen basische Aminosäuren eine weitere Amino-Gruppe besitzen.

 *für den Menschen essentielle Aminosäuren

Die Ausbildung der Bindungen zwischen Aminosäuren erfolgt unter Wasserabspaltung (Kondensation) zwischen der Amino-Gruppe eines Moleküls und der Carboxyl-Gruppe eines anderen Moleküls.

 

 Die verknüpfende Atomgruppe wird als Carbonsäureamid-Gruppe bezeichnet. Diese werden bei Proteinen als Peptid- Bindung bezeichnet. Sind in einem Molekül zwei Aminosäuren miteinander verbunden ,so bezeichnet man sie als Dipeptide. Entsprechend werden Peptide mit bis zu 10 Aminosäuren als Oligo- und Moleküle mit bis zu 100 Aminosäuren als Polypeptide bezeichnet. Ab einer Anzahl von 100 Aminosäuren spricht man von einem Protein.

Jede Peptidkette besitzt ein Ende mit einer Aminogruppe, dem so genannten N- terminalen Ende und ein Ende mit einer Carboxyl-Gruppe (entsprechendes C- terminal Ende).

Die einzelnen räumlichen und molekularen Strukturmerkmale der Proteine werden durch folgende Ordnungsstufen charakterisiert:

Beispiel Struktur (Erläuterung)

Primärstruktur: Mit der Primärstruktur bezeichnet man die Abfolge der Aminosäuren innerhalb eines Proteins.
Sekundärstruktur: Die Sekundärstruktur gibt an wie sich der Polypeptidfaden, unabhängig von seiner Primärstruktur, im Raum anordnet. Grund für diese Struktur sind die Wasserstoffbrückenbindungen, welche das Molekül entweder zu einer α-Helix oder einer β-Faltblattstruktur formen. Dabei ist zu beachten, dass sich das β-Faltblatt durch intermolekulare Wechselwirkungen mehrerer Polypeptide ausbildet.

Die nebenstehende Abbildung soll nur ein Beispiel sein und stellt kein Peptid dar.

Tertiärstruktur: Die Tertiärstruktur gibt an (unter Berücksichtigung der Sekundärstruktur) wie sich das Molekül durch weitere intramolekulare Wechselwirkungen im Raum anordnet. So kann sich beispielsweise die α-Helix eines Proteins ineinander verknäulen. Für die Tertiärstruktur eines Polypeptides sind folgende Wechselwirkungen von Bedeutung:

• Disulfidbrücken (zwischen Cystein-Bausteinen)
• ionische Wechselwirkungen
• Wasserstoffbrückenbindungen
• van der Waals-Kräfte
Quartärstruktur: Die Quartärstruktur ist eine übergeordnete Struktur von mehreren Proteineinheiten, die einen Proteinkomplex ausbilden. Dabei erfolgen die intermolekularen Wechselwirkungen wie bei den charakteristischen Wechselwirkungen der Tertiärstruktur.

 

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